33 خبر

تاريخ النشر: 31.10.2019 | 15:45 GMT

الكشف عن أول ملاحظة على الإطلاق لبنية بروتينات ألزهايمر في الدماغ

رصد العلماء لأول مرة، تركيب كتل البروتين المرتبطة بمرض ألزهايمر، وكيف تتشكل في أدمغة المرضى.

إقرأ المزيد

أعراض تظهر في الفم قد تكون علامات تحذيرية للإصابة بأزمة قلبية

وتمكن العلماء من استخلاص وعزل ألياف أميلويد بيتا (Aβ) من أدمغة ثلاثة أشخاص توفوا بسبب مرض ألزهايمر، ثم قاموا بتحليل هذه المجموعات البروتينية لتحديد تفاصيل تركيبتها.

واستخدم الفريق، الذي شمل علماء من جامعة كوينزلاند في أستراليا وعلماء من جامعة أولم في ألمانيا، المجهر الإلكتروني لإلقاء نظرة فاحصة على الألياف، واكتشف أنها بنيت بشكل مختلف تماما عن البروتينات التي يمكن إنتاجها في المختبر.

وهذه التركيبة السامة من البروتينات تقتل الخلايا القريبة، لكن من غير الواضح كيف تتجمع مع بعضها أو لماذا لا يتخلص منها الجسم.

ويمكن لمعرفة المزيد حول كيفية بناء هذه الألياف أن يساعد العلماء في حل هذه الألغاز. وأشار الفريق إلى أن "الهيكل المرصود يختلف اختلافا كبيرا عن الهياكل المعروفة من التكتلات الليفية لأميلويد بيتا التي يتم تشكيلها في المختبر".

The cryo-EM structure of patient derived Aβ amyloid fibrils was solved by the lab of Prof. Marcus Fändrich and their collaborators.@DZNE_de @uni_ulm https://t.co/wqsaXDo8u2 pic.twitter.com/ntbNRYoGcD
— Nature Communications (@NatureComms) October 31, 2019

Cryo-EM structure and polymorphism of Aβ amyloid fibrils purified from Alzheimer’s brain tissue https://t.co/2gvhJs0jEx pic.twitter.com/ENhbaot1O8
— Krishan Maggon (@kkmaggon) October 30, 2019

وتشير الدراسة إلى أنه إذا وجد العلماء أدوية قادرة على تنظيف الدماغ من تكتلات بروتينات الأميلويد بيتا، فلا يأتي اختبارها على التكتلات الليفية التي أنتجت في أنابيب الاختبارات، لأن ما يحدث داخل أدمغة المصابين بمرض ألزهايمر، قد يكون مختلفا تماما.

https://t.co/JURg90vcj7 Cryo-EM structure and polymorphism of Aβ amyloid fibrils purified from Alzheimer’s brain tissue
by
Marius Kollmer
William Close
Leonie Funk
Jay Rasmussen
Aref Bsoul
Angelika Schierhorn
Matthias Schmidt
Christina Sigurdson
Mathias Jucker
Marcus Fändrich pic.twitter.com/pjeru0jWyO
— Druse Labs (@druselabs1) October 29, 2019

وأفاد العلماء بأن الطريقة التي يتم بها طي البروتينات في الدماغ، لم تكن ذاتها التي تم رصدها في السابق في النماذج المختبرية، حيث رصدوا تطورا للتكتلات الليفية لأميلويد بيتا في الجانب الأيمن بدلا من اليسار.

كما وجد العلماء اختلافات هيكلية بين الألياف أيضا، ما يؤكد الحاجة إلى اتباع نهج شخصي لكل حالة عند علاج ألزهايمر.

Cryo-EM structure and polymorphism of Aβ amyloid fibrils purified from Alzheimer’s #brain tissue https://t.co/1YdZPYMM96 @NatureComms pic.twitter.com/vu6hKOREGn
— Behav Ecol Papers (@BehavEcolPapers) October 29, 2019

ورصد الفريق هذه الاختلافات في الألياف في أدمغة العينات الثلاثة، لكنه لا يستبعد إمكانية العثور على المزيد من الاختلافات لدى مرضى آخرين.

إقرأ المزيد

أنماط النوم تقدم مفتاح التشخيص المبكر لمرض ألزهايمر

وفي حين ما تزال هناك بعض الثغرات في فهم هيكل التكتلات الليفية لأميلويد بيتا، تعد هذه الدراسة خطوة مفيدة إلى الأمام في معرفة ما الذي يتعامل معه العلماء بالتحديد عندما يتعلق الأمر بمرض ألزهايمر وطريقة انسداد الدماغ.

وأشارت الأبحاث الحديثة إلى أن مرض ألزهايمر قد يكون له أصل بكتيري، وهو نوع من العدوى نلتقطها بطريقة أو بأخرى عندما تتعطل أنظمة الدفاع عن النفس في أجسامنا عن العمل، ولكن ما يزال هناك الكثير من الأسئلة التي ينبغي الإجابة عنها حول هذا المرض.

وخلص العلماء في هذه الدراسة إلى أن نتيجة هذه الملاحظات تكمن في أن استهداف مورفولوجيا (شكل وهيكل) ليفية محددة بمثبطات انتقائية مناسبة قد يمثل استراتيجية هامة في التدخلات العلاجية للمرض.

المصدر: ساينس ألرت